O que é fluorescência? A fluorescência é o processo pelo qual uma molécula absorve energia luminosa de um determinado comprimento de onda e emite a maior parte dessa energia como luz de um comprimento de onda mais longo. O restante da energia é perdido por meio de processos que não emitem fótons. Como a espectroscopia de fluorescência é tanto um processo de absorção quanto de emissão, ela pode ser mais seletiva do que a espectroscopia de absorção UV/visível.

MODELLER MODELLER is used for homology or comparative modeling of protein three-dimensional structures. Referência(s): A. Sali & T.L. Blundell. Comparative protein modelling by satisfaction of spatial restraints. J. Mol. Biol. 234, 779-815, 1993. B. Webb, A. Sali. Comparative Protein Structure Modeling Using Modeller. Current Protocols in Bioinformatics, John Wiley & Sons, Inc., 5.6.1-5.6.32, 2014. _______________________________________________________________________________ Clustal Omega "The last alignment program you'll ever need." Referência(s): Higgins,D.G. and Sharp,P.M. (1988). CLUSTAL: a package for performing multiple sequence alignment on a microcomputer. Gene, 73, 237-244. Thompson JD, Higgins DG, Gibson TJ. (1994). CLUSTAL W: improving the sensitivity of progressive multiple sequence alignment through sequence weighting, position-specific gap penalties and weight matrix choice. Nucleic Acids Res., 22, 4673-4680. Higgins DG, Thompson JD, Gibson TJ. (1996). Using CLUSTAL for multiple sequence alignments. Methods Enzymol., 266, 383-402. Sievers F, Wilm A, Dineen DG, Gibson TJ, Karplus K, Li W, Lopez R, McWilliam H, Remmert M, Söding J, Thompson JD, Higgins DG (2011). Fast, scalable generation of high-quality protein multiple sequence alignments using Clustal Omega. Molecular Systems Biology7:539 doi:10.1038/msb.2011.75 _______________________________________________________________________________ MUSCLE MUSCLE is one of the best-performing multiple alignment programs according to published benchmark tests, with accuracy and speed that are consistently better than CLUSTALW. Referência(s): Edgar, R.C. (2004) MUSCLE: multiple sequence alignment with high accuracy and high throughput. Nucleic Acids Res. 32(5):1792-1797 Edgar, R.C. (2004) MUSCLE: a multiple sequence alignment method with reduced time and space complexity. BMC Bioinformatics, (5) 113 _______________________________________________________________________________ Seaview SeaView is a multiplatform, graphical user interface for multiple sequence alignment and molecular phylogeny. Referência(s): Gouy M., Guindon S. & Gascuel O. (2010) SeaView version 4 : a multiplatform graphical user interface for sequence alignment and phylogenetic tree building. Molecular Biology and Evolution 27(2):221-224. _______________________________________________________________________________ Coot (for Windows) Coot is for macromolecular model building, model completion and validation, particularly suitable for protein modelling using X-ray data. Referência(s): P. Emsley; B. Lohkamp; W.G. Scott; Cowtan (2010). Features and development of Coot. Acta Crystallographica. D66: 486–501. _______________________________________________________________________________ BLAST BLAST finds regions of similarity between biological sequences. The program compares nucleotide or protein sequences to sequence databases and calculates the statistical significance. Referência(s): Altschul, S.F., Gish, W., Miller, W., Myers, E.W. & Lipman, D.J. (1990) "Basic local alignment search tool." J. Mol. Biol. 215:403-410. Madden, T.L., Tatusov, R.L. & Zhang, J. (1996) "Applications of network BLAST server" Meth. Enzymol. 266:131-141. Altschul, S.F., Madden, T.L., Schäffer, A.A., Zhang, J., Zhang, Z., Miller, W. & Lipman, D.J. (1997) "Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs." Nucleic Acids Res. 25:3389-3402. _______________________________________________________________________________ Threader Threading is one of the very few methods available which can predict the fold for a protein in the absence of an evolutionary relationship. Referência(s): Jones, D.T., Taylor, W.R. & Thornton, J.M. (1992) A new approach to protein fold recognition. Nature. 358, 86-89. Jones, D.T. (1998) THREADER : Protein Sequence Threading by Double Dynamic Programming. (in) Computational Methods in Molecular Biology. Steven Salzberg, David Searls, and Simon Kasif, Eds. Elsevier Science. Chapter 13. _______________________________________________________________________________ PSIPRED The PSIPRED Protein Sequence Analysis Workbench aggregates several UCL structure prediction methods into one location. Users can submit a protein sequence, perform the predictions of their choice and receive the results of the prediction via e-mail or the web. Referência(s): Jones DT. (1999) Protein secondary structure prediction based on position-specific scoring matrices. J. Mol. Biol. 292: 195-202. Buchan DWA, Minneci F, Nugent TCO, Bryson K, Jones DT. (2013). Scalable web services for the PSIPRED Protein Analysis Workbench. Nucleic Acids Research . 41 (W1): W340-W348. Jones DT. (1999) GenTHREADER: an efficient and reliable protein fold recognition method for genomic sequences. J. Mol. Biol. 287: 797-815. Lobley, A., Sadowski, M.I. & Jones, D.T. (2009) pGenTHREADER and pDomTHREADER: New Methods For Improved Protein Fold Recognition and Superfamily Discrimination.Bioinformatics. 25, 1761-1767. _______________________________________________________________________________ jsPISA jsPISA is an interactive web tool for the calculation of macromolecular surfaces and interfaces, assessment of their properties and inference on probable macromolecular assemblies (complexes) from coordinate data, typically delivered by crystallographic X-ray experiment. Referência(s): E. Krissinel and K. Henrick (2007) Inference of macromolecular assemblies from crystalline state, J. Mol. Biol. 372, 774-797. E. Krissinel (2015) Stock-based detection of protein oligomeric states in jsPISA, Nucl. Acids Res., DOI:10.1093/nar/gkv314. _______________________________________________________________________________ QMEAN QMEAN is a composite scoring function which is able to derive both global (i.e. for the entire structure) and local (i.e. per residue) error estimates on the basis of one single model. Referência(s): Benkert, P., Tosatto, S.C.E. and Schomburg, D. (2008). "QMEAN: A comprehensive scoring function for model quality assessment." Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics, 71(1):261-277. Benkert, P., Biasini, M. and Schwede, T. (2011). "Toward the estimation of the absolute quality of individual protein structure models." Bioinformatics (2010). doi: 10.1093/bioinformatics/btq662 Benkert, P., Schwede, T. and Tosatto, S.C.E. (2009). "QMEANclust: Estimation of protein model quality by # combining a composite scoring function with structural density information." BMC Struct Biol. 2009 May 20;9:35. Benkert P, Künzli M, Schwede T. (2009). "QMEAN Server for Protein Model Quality Estimation." Nucleic Acids Res. 2009 Jul 1;37(Web Server issue):W510-4. _______________________________________________________________________________

O que é difração de raio X? Texto

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A obtenção da estrutura de uma macromolécula a nível atômico representa um dos passos de maior importância no entendimento de seu funcionamento e papel biológico. Porém, uma das principais desvantagens é que estruturas resolvidas por cristalografia de raios-x representam apenas um estado estático da molécula, enquanto sua existência real implica na coexistência de uma série de estados dinâmicos entre si, principalmente no caso de proteínas e enzimas. Para mitigar esse problema, a dinâmica molecular simula computacionalmente o comportamento de moléculas inserindo-as em em representações in silico de seus contextos biológicos. Na dinâmica molecular, os movimentos de biomoléculas são modelados seguindo a lei de Newton. Para isso, simula-se um sistema de átomos—uma proteína em água, por exemplo—submetido a um conjunto pré-determinado de forças e calcula-se, a partir dessas forças, a movimentação de cada átomo do sistema. A evolução do sistema ocorre pela avaliação de forças e atualização de velocidades e coordenadas em intervalos de tempo curtos, chamados passos de integração. A soma dessas forças é derivada de um conjunto de potenciais denominados campos de força moleculares, parametrizados para capturar o ambiente de todas as partículas. O campo de força é o responsável por determinar a física da simulação, estabelecendo os parâmetros para as interações entre átomos ligados (i.e., comprimento de ligação, ângulos, torções e diedros) e entre átomos não ligados (i.e., interações eletrostáticas e de van der Walls). A partir da aplicação desses parâmetros ao sistema, cada átomo i possui uma energia potencial U resultante da força exercida sobre ele por todos os demais átomos do sistema (j), que é dependente da distância rij entre eles e que pode ser integrada a partir das equações newtonianas de movimento, gerando uma movimentação dos átomos para novas posições e permitindo o cálculo de novos valores para as forças, e assim por diante ao longo do tempo da simulação. O resultado primário de uma dinâmica molecular é, então, um arquivo que descreve as posições dos átomos do sistema ao longo do tempo—sua trajetória. Referência: Fernandes Rosa Cavalcante Oliveira, Luana; Estudos de expressão, purificação e caracterização estrutural das esterol metiltransferases de Aspergillus fumigatus, Candidozyma auris e Cryptococcus neoformans; Dissertação(Mestrado em Biologia Molecular), Universidade de Brasilia, 2026.

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A ressonância de plasmon de superfície (SPR) é um método de alta sensibilidade que monitora mudanças nos índices de refração quando moléculas são absorvidas e dessorvidas de um chip biossensor, dependendo do aumento da massa superficial. O receptor é imobilizado na superfície sólida e o fármaco (analito) diluído em solução sob fluxo contínuo enquanto a associação é monitorada em tempo real. Ao incidirmos uma luz (neste caso um laser, com comprimento de onda de 600 nm), em um ângulo crítico, sob materiais com índices de refração diferentes, a luz será “acoplada” (ficará contida ao invés de espalhar) no material com menor índice de refração, propagando-se por ele por uma determinada distância. Normalmente, o material pelo qual a luz se propaga é um metal contendo elétrons livre em sua superfície (e.g., ouro). A interação coordenada dos fótons do laser com estes elétrons livres é que dá origem ao “plasmon” (ou plasmão), uma quasipartícula (partícula fictícia) que transporta momentum linear e energia. O plasmon, por sua vez, interage fracamente com moléculas na superfície do metal ao se propagar, produzindo mudança (incrementos) no índice de refração, que é detectado pelo equipamento.